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The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus >
No.30 (1983/11) >

Title :サトウキビ茎の中性インベルターゼ(農芸化学科)
Title alternative :Neutral invertase from sugar cane stalk (Department of Agricultural Chemistry)
Authors :仲宗根, 洋子
永友, 浩二郎
Authors alternative :Nakasone, Yoko
Nagatomo, Kojiro
Issue Date :19-Nov-1983
Abstract :完熟サトウキビの搾汁液より硫安塩析した酵素蛋白画分を, インベルターゼ酵素標品として用い, その諸性質をしらべた。本酵素は, 最適pHを7.0附近にもつ中性インベルターゼであって, 最適pH5の酸性インベルターゼを, ほとんど含まなかった。本酵素はKm値が9.5mMで, シュクロースの分解率を1.0としたときにラフィノース, マルトースに対して, それぞれ, 0.24,0.11であった。本酵素はpCMB, 水銀イオンおよび銅イオンにより著しく阻害され, 搾汁中の耐熱性物質によっては中程度の阻害をうけた。またEDTAあるいはマグネシウムイオン, マンガンイオンなどの二価イオンは, 酵素活性にほとんど影響を及ぼさなかった。最適温度は35℃∿40℃にあって, 温度に対する安定性では, 15分間保持の45℃までは安定であった。
The neutral invertase prepared from the mature sugar cane stalk by ammonium sulfate fractionation had Km value for sucrose of 9.5mM, a pH optimum of 7.0 and a low activity at acidic areas. It was completely inhibited by the presence of 10μM of PCMB or Hg^<2+> and 0.1mM of Cu^<2+> and was not affected by 1mM of EDTA, Mn^<2+> or Mg^<2+>. The enzyme was inactivated in as much as 40% by the thermal-, acid-stable substance from the sugar cane stalk or leaf. It had an optimum temperature of 35&acd;40℃ and was stable at temperatures lower than 45℃, The enzyme mainly showed β-fructofuranosidase activity with small level of maltase activity.
Type Local :紀要論文
ISSN :0370-4246
Publisher :琉球大学農学部
URI :http://hdl.handle.net/20.500.12000/4000
Citation :琉球大学農学部学術報告 = The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus no.30 p.241 -245
Appears in Collections:No.30 (1983/11)

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