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The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus >
No.29 (1982/12) >

Title :Corynebacterium sepedonicum の結晶 L-オルニチントランスアミナーゼ : 反応生成物の同定(農芸化学科)
Title alternative :Crystalline L-ornithine transaminase from Corynebacterium sepedonicum : Identification of reaction product(Department of Agricultural Chemistry)
Authors :安田, 正昭
当山, 清善
与那覇, 和雄
左右田, 健次
Authors alternative :Yasuda, Masaaki
Toyama, Seizen
Yonaha, Kazuo
Soda, Kenji
Issue Date :1-Dec-1982
Abstract :Corynebacterium sepedonicum (IFO 3306)のL-オルニチントランスアミナーゼ(結晶標品)のL-オルニチンに対する作用特性を明らかにした。酵素反応によりL-オルニチンに由来する反応生成物は, イオン交換クロマトグラフィー及び高圧濾紙電気泳動などの分析結果から⊿^1-ピロリン-5-カルボン酸であることが確められた。一方, α-ケトグルタル酸からはL-グルタミン酸が生成された。これらのことから, 本酵素はL-オルニチンの末端アミノ基とα-ケトグルタル酸との間のアミノ基転移反応を触媒し, L-グルタミン酸とグルタミン酸-γ-セミアルデヒドを生成するが, 後者は非酵素的に脱水閉環して⊿^1-ピロリン-5-カルボン酸に変化することが明らかになった。
The reaction product of L-ornithine with crystalline L-ornithine transaminase from Corynebacterium sepedonicum (IFO 3306) was investigated. The formation of ⊿^1-pyrroline-5-carboxylate was shown by amino acid analysis and paper electrophoresis of the reaction product. These findings revealed that the terminal amino group of L-ornithine is transaminated to yield ⊿^1-pyrroline-5-carboxylate. Therefore, glutamate-γ-semialdehyde is produced directly from L-ornithine. Glutamate formed was identified as the L-enantiomer with L-glutamate dehydrogenase.
Type Local :紀要論文
ISSN :0370-4246
Publisher :琉球大学農学部
URI :http://hdl.handle.net/20.500.12000/4023
Citation :琉球大学農学部学術報告 = The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus no.29 p.47 -52
Appears in Collections:No.29 (1982/12)

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