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The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus >
No.25 (1978/12) >

Title :オニヒトデ胃部のコラーゲナーゼ, 酸性プロテアーゼに関する研究(農芸化学科)
Title alternative :Studies on collagenase and acid protease in stomach of Acanthaster planci (Department of Agricultural Chemistry)
Authors :四方, 治五郎
江川, 義和
宮良, 生金
知念, 功
Authors alternative :Yomo, Harugoro
Egawa, Yoshikazu
Miyara, Seikin
Chinen, Isao
Issue Date :1-Dec-1978
Abstract :オニヒトデ胃部に存在するコラーゲナーゼ, 酸性プロテアーゼはいずれもその至適pHは2.0附近にある。両酵素を硫酸アンモニューム沈澱, セファデックスG-150カラムクロマトグラフィに依り分離を試みたが成功しなかった。又CM-セルロースに依り両酵素活性は吸着されず, DEAE-セルロースに依っては両酵素とも若干吸着され, 吸着の程度においてコラーゲナーゼの方が強く(殊にpH5.0において)吸着された。EDTAを外液とする透析に依る両酵素活性の失活の程度, Ca^<++>イオン, Zn^<++>イオンに依るその賦活において両酵素において著しい差は認められなかった。然しコラーゲナーゼの方がその金属イオン要求度において強かった。以上よりして両酵素が同一タンパクではないにしてもその性質が著しく似ていることが明かとなった。ペプシンに特異的阻害剤によりオニヒトデ胃部酸性プロテアーゼが阻害されない所から, 本プロテアーゼはペプシン様酵素ではなく, この酸性プロテアーゼ標品に含まれるコラーゲナーゼ活性は酸性プロテアーゼがペプシン様酵素であるが故のものでないことを明かにした。
Ammonium sulfate fractionation and sephadex column chromatography did not seperate collagenase and acid-protease in stomach of A. planci, both of which have an optimum pH at 2.0. Although CM-cellulose did not adsorp both enzymes, DEAE-cellulose adsorb both enzymes considerably, and more collagenase at pH 5.0. Dialysis against EDTA solution lowered both enzymes activities to the same extent and both dialysed enzyme activities were recovered by (Ca)^<++> and (Zn)^<++> completely, the collagenase being more sensitive to the metal ions than the acid-protease. These results indicate that both enzymes have strong similarity even though they are not the same protein. Since pepsin-specific inhibitors did not inhibit the acid-protease activity, the collagenase activity in the enzyme preparationdid not appears to be due to pepsin-like protease in the preparation.
Type Local :紀要論文
ISSN :0370-4246
Publisher :琉球大学農学部
URI :http://hdl.handle.net/20.500.12000/4195
Citation :琉球大学農学部学術報告 = The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus no.25 p.185 -193
Appears in Collections:No.25 (1978/12)

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