HOME    About this site    mypage    Japanese    library    university    Feedback

University of the Ryukyus Repository >
Faculty of Agriculture >
Bulletin >
The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus >
No.25 (1978/12) >

Title :サキシマハブ毒のプロテアーゼに関する研究(農芸化学科)
Title alternative :Studies on proteases of T. elegans venom (Department of Agricultural Chemistry)
Authors :知念, 功
真栄田, 義昭
保良, 和政
四方, 治五郎
Authors alternative :Chinen, Isao
Maeda, Yoshiaki
Yasura, Kazumasa
Yomo, Harugoro
Issue Date :1-Dec-1978
Abstract :サキシマハブ毒のプロテアーゼ活性は, カゼイン消化法で測定した場合, 至適温度は, 50℃であり, 至適pHは, 8.0&acd;9.5であった。またこの酵素はpH5&acd;10.5で安定であった。本酵素は, エタノール, メタノール, イソプロパノール, アセトン等の有機溶媒に対しては, 不安定であったが, 硫安に対しては, 安定であるが, 長時間放置すると失活した。また塩化カルシウム, 塩化マグネシウム, 塩化亜鉛で賦活効果が見られ, 特にCaCl_2では, その効果が大であった。本酵素をセファデックスG-75,G-100,G-50,およびDEAEセルロースカラムの順にのせて行き精製した結果, 本酵素は, ほぼ単一になり, その純化率は, 3.4培になり, タンパク質回収率は, 4.1%であった。またこの精製酵素は, Ca^<2+>を有していた。その他に本蛇毒中には, Zn^<2+>を有するプロテアーゼが存在すると推定された。
The proteinase of T. elegans venom was most active at pH8.0-9.5 and 50℃ with 1% casein solution as substrate, stable between pH5.0 and 10.5 and by addition of ammonium sulfate, but unstable by addition of organic solvents; ethanol, methanol, isopropanol, and acetone. The enzyme was inactivated by addition of EDTA and reactivated by CaCl_2 and MgCl_2. A proteinase was purified from the venom by gel filtration on Sephadex G-75,G-100,and G-50,and DEAE cellulose column chromatography with 4.1% over all yield and a 3.4 fold increase in specific activity. The purified enzyme was found to be homogeneous by disc gel electrophoresis and contain (Ca)^<++>. There was the orther proteinase in this venom, which contained (Zn)^<++>.
Type Local :紀要論文
ISSN :0370-4246
Publisher :琉球大学農学部
URI :http://hdl.handle.net/20.500.12000/4197
Citation :琉球大学農学部学術報告 = The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus no.25 p.203 -216
Appears in Collections:No.25 (1978/12)

Files in This Item:

File Description SizeFormat
KJ00000161951.pdf906KbAdobe PDFView/Open